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Myrosinase

La myrosinase est une enzyme spécifique, principalement retrouvée dans les plantes de la famille des Brassicaceae regroupant notamment les choux, le radis, le raifort, le cresson ou la moutarde. Cette enzyme joue un rôle central dans les mécanismes de défense de ces végétaux notamment en hydrolysant les glucosinolates en composés bioactifs comme les isothiocyanates, dont les propriétés chimiques, et notamment la saveur âcre jouent notamment un rôle répulsif vis-à-vis de prédateurs de ces plantes.

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Particularités structurales de la myrosinase

Avec une taille comprise entre 125 et 150 kDa selon l’espèce végétale, la myrosinase est une enzyme dimérique possédant en son centre un atome de zinc ainsi que deux sites catalytiques présentant tous deux un acide glutamique.

POUR ALLER PLUS LOIN

La présence d’acide ascorbique (vitamine C) semble jouer un rôle important dans le mécanisme d’action de la myrosinase. En effet, la présence de vitamine C permettrait d’abaisser la température optimale d’activité de l’enzyme, qui devient ainsi active à 35°C au lieu de 55°C. À des concentrations de 1 mM, la vitamine C pourrait ainsi multiplier par un facteur 100 l’activité de la myrosinase. 

L’activation de l’enzyme serait due à un changement conformationnel de l’enzyme, qui conduit à une vitesse de réaction renforcée. En se liant à l’enzyme, la vitamine C induit ce changement de conformation du site actif ce qui mène à une meilleure adaptation du site pour les glucosinolates.

Toutefois, cet effet amplificateur de la vitamine C sur l’activité de la myrosinase disparaît malheureusement lorsque la vitamine C est trop concentrée dans le milieu, comme c’est le cas par exemple en situation de surdosage de vitamine C, c’est à dire lorsque la concentration de la vitamine C augmente dans le tube digestif, du fait de la saturation des transporteurs intestinaux de l’acide ascorbique.

myrosinase glucosinolate et vitamine C Nutrixeal Info

Rôle de la myrosinase

La myrosinase a une action de type thioglucosidase, capable de catalyser les glucosinolates en composés bioactifs, comme par exemple les isothiocyanates.

Au sein de la plante, la myrosinase est présente dans des cellules spécialisées et isolées, que l’on appelle idioblastes ou cellules à myrosine. Les glucosinolates sont cependant stockés dans des cellules différentes des idioblastes. Cette séparation spatiale nécessite une action mécanique afin que l’enzyme puisse avoir accès à son substrat. Ainsi lors de la mastication ou de la coupe d’un légume riche en glucosinolates, les membranes cellulaires sont rompues ce qui favorise la rencontre de la myrosinase et des glucosinolates. Ces derniers sont alors hydrolysés par la myrosinase en composés bioactifs à large spectre d’activité antifongique, antibactérienne et insecticide.

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En cas de lésion tissulaire, myrosinase et glucosinolates se trouvent en contact, ce qui entraîne la dégradation des glucosinolates.

Cette relation enzyme-substrat est donc la clé des dispositifs de défense des plantes de la famille des Brassicaceae.

Facteurs externes influençant l’activité de la myrosinase

Outre la présence de la vitamine C, la myrosinase est sujette à de nombreux facteurs d’activation ou d’inactivation.  La température (de 30 à 70 °C) et le pH (en moyenne de 8) semblent en effet être des conditions nécessaires à un fonctionnement optimal de cette enzyme.

De hautes températures peuvent détruire l’enzyme et ainsi la rendre inactive : par exemple une cuisson de 2 min au four à micro-ondes ou plus de 30 min de cuisson à 70°C, inactive totalement l’enzyme.

Des études ont cependant montré qu’une activité de type myrosinase a été retrouvée au sein de la flore bactérienne intestinale. Cette activité pourrait en partir compenser la perte d’activité de la myrosinase lors de la cuisson des aliments.

LE SAVIEZ-VOUS ?

Dans le raifort, 99,5% de l’acide ascorbique est localisé dans les mêmes vacuoles que les glucosinolates. Des hypothèses ont été émises selon lesquelles la myrosinase serait, elle aussi, présente dans ces vacuoles[1]. La présence à haute concentration d’acide ascorbique (plus de 2 mM, concentration à laquelle la myrosinase est inactive) permettrait d’inactiver l’enzyme pour éviter qu’elle ne réagisse précocement avec les glucosinolates. Ce n’est que lors de la rupture de la membrane cellulaire des vacuoles, que la myrosinase devient active, à la suite d’une chute brutale des taux de vitamine C, qui induit une libération du site actif de l’enzyme. Ce dernier devient alors disponible, ce qui permet à la plante de répondre efficacement à l’agression en métabolisant les glucosinolates en isothiocyanates.

La myrosinase dans la gamme Nutrixeal

La myrosinase est un atout majeur du produit Brocosulf® Premium de Nutrixeal. Celui-ci contient en effet un double extrait de brocoli pour un apport standardisé en glucoraphanine (glucosinolate précurseur du sulforaphane) mais aussi en myrosinase. La présence de myrosinase dans le produit garantit la conversion de la glucoraphanine en sulforaphane, pour une biodisponibilité optimale.

Brocoli : le sulforaphane est produit à partir de glucoraphanine sous l'action de l'enzyme myrosinase.
La myrosinase catalyse l’hydrolyse de la glucoraphanine en sulforaphane.

Références

[1] Grob, K.; Matile, P. H. Vacuolar Location of Glucosinolates in Horseradish Root Cells. Plant Sci. Lett. 1979, 14 (4), 327–335.

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Rédigé par
Equipe rédactionnelle de Nutrixeal Info

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