La trypsine est une enzyme digestive présente dans le suc pancréatique et qui joue un rôle central dans la digestion des protéines alimentaires.
Tout comme la bromélaïne ou la papaïne, bien connues du grand-public, cette enzyme fait partie des enzymes digestives protéolytiques ou protéases).
Mais à la différence de la bromélaïne, nécessairement apportée par l’alimentation (et les compléments alimentaires), la trypsine est une enzyme endogène, produite par le pancréas et déversée dans le suc pancréatique vers le duodénum, à l’entrée de l’intestin grêle, où elle joue un rôle clef pour amorcer la digestion des protéines.
Comme la pepsine, elle est synthétisée sous une forme inactive, le trypsinogène, et stockée dans les vésicules enzymatiques des cellules acineuses (cellules pancréatiques spécifiques).
Au moment de la digestion, le trypsinogène est excrété et activé en trypsine via l’hydrolyse d’un segment protéique sous l’action de l’entérokinase ou par un effet d’autoactivation.
La trypsine transforme les polypeptides en polypeptides plus petits pour permettre leur digestion totale en acides aminés.
Pour aller plus loin :
Caractéristiques et mode d’action de la trypsine
La trypsine est une enzyme de type protéase à sérine qui hydrolyse spécifiquement les liaisons peptidiques formées par des acides aminés basiques de type lysine ou arginine. En d’autres termes, la trypsine coupe des liaisons de type Lys-AA ou Arg-AA (où AA est l’acide aminé voisin).
Elle possède ainsi une triade catalytique de type sérine-histidine-aspartate, où la sérine est très nucléophile du fait de l’environnement du site catalytique. La fonction alcool (-OH) de la sérine attaque ainsi la liaison peptidique à cliver pour former des fragments protéiques plus courts.
La trypsine est active à un pH optimal de 7,5-8,5.
