Le trypsinogène est une protéine sécrétée par le pancréas dans le suc pancréatique qui se déverse dans le duodénum pour faciliter la digestion des protéines.
Le trypsinogène est la forme inactive (proenzyme) de la trypsine, enzyme impliquée dans la digestion des polypeptides dans l’intestin grêle.
Lors de l’arrivée du chyme alimentaire de l’estomac dans le duodénum, le trypsinogène est libéré dans le duodénum via le suc pancréatique. Là, il est activé en trypsine par des enzymes digestives liées à la paroi intestinale, les entérokinases. Une autoactivation du trypsinogène par la trypsine elle-même est également à l’origine de l’activation du trypsinogène.
Pour activer le trypsinogène en trypsine, l’entérokinase ou la trypsine elle-même se fixent sur un propeptide de 6 acides aminés qui bloque l’accès au site actif de l’enzyme. Cette accroche engendre une hydrolyse de la liaison peptidique entre les 6 acides aminés et le reste de la protéine, ce qui permet l’ouverture du site catalytique de l’enzyme.
