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NADH

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Le NADH (nicotinamide adénine dinucléotide réduit) est un cofacteur enzymatique qui joue un rôle majeur au sein de notre métabolisme énergétique. Indispensable à la production d’énergie cellulaire, il intervient au niveau des mitochondries et participe aux mécanismes de production d’ATP. La forme NADH, disponible en supplémentation, correspond à la forme réduite, directement active (NAD+ étant la forme oxydée de ce couple d’oxydoréduction).

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Informations clés

Méconnu du grand-public, le NADH est pourtant un cofacteur physiologiquement indispensable au bon déroulement des mécanismes de respiration cellulaire, qui permettent la production d’ATP au sein de toutes nos cellules !

Le NADH et sa forme oxydée NAD+ sont toutes deux au cœur de nombreuses réactions d’oxydoréduction dans l’organisme, mais c’est bien la forme réduite (NADH) qui doit être privilégiée en supplémentation dans les compléments alimentaires.

Notre organisme produit naturellement du NADH à partir de vitamine B3 et de tryptophane, qui constituent donc à ce titre des nutriments synergiques vis-à-vis de notre statut en NADH.

INNOVATION NUTRACEUTIQUE :
Le NADH est désormais disponible dans la gamme Nutrixeal en tant qu’ingrédient nutraceutique.

Nutrixeal a en effet sélectionné pour vous un grade de haute qualité, bioidentique (c’est-à-dire rigoureusement identique au NADH synthétisé par l’organisme humain). Cet ingrédient innovant est issu d’un processus qualitatif et hautement technologique : biofermentation suivie d’une biocatalyse enzymatique.

Cet actif nutraceutique est désormais disponible dans une formule dosée à 10 mg de NADH, conditionnée en gélules à libération retardée et synergisée avec un apport de vitamine B3 sous forme de niacinamide.

Consulter la fiche article NADH 10 mg Nutrixeal

Le NADH, un cofacteur vital pour l’Homme

Le NADH, quelques fois appelé également coenzyme Q1, intervient dans de nombreux mécanismes biologiques essentiels au bon fonctionnement de notre organisme. L’une de ses principales fonctions est d’intervenir au cours des réactions enzymatiques catalysées par les oxydoréductases. Dans ce type de réaction, le NADH sert essentiellement à transporter les électrons d’une molécule à une autre en se liant au cœur même de l’enzyme au moment de la réaction. Les réactions faisant intervenir les oxydoréductases sont au centre de la respiration cellulaire ce qui rend le NADH particulièrement vital pour l’Homme.

Qu’est ce qu’un cofacteur enzymatique ?

Un cofacteur enzymatique, également appelé coenzyme, est une molécule essentielle au bon déroulement d’une réaction enzymatique. De façon générale, il joue le rôle de donneur ou d’accepteur d’atomes (hydrogène, soufre, oxygène, azote…) ou d’électrons. Sur le plan fonctionnel, les cofacteurs enzymatiques peuvent être libres en solution (comme dans le cas du NAD+) ou liés à l’enzyme de façon permanente. Plus de 20% des enzymes sont dépendantes d’un cofacteur libre pour leur fonctionnement.

Structure chimique du NADH

Le NADH est naturellement produit par notre organisme à partir de vitamine B3 (nicotinamide) et de tryptophane (acide aminé essentiel).

En termes de structure chimique, il s’agit d’un dinucléotide c’est-à-dire d’une molécule composée de deux nucléotides, l’un étant formé d’une adénine et l’autre d’un nicotinamide. Ces deux nucléotides sont liés par deux groupements phosphate.

Structure chimique du NADH.

Le NADH au cœur d’une réaction redox

Ce cofacteur enzymatique existe sous une forme oxydée (NAD+) et une forme réduite (NADH). Le couple ainsi formé intervient dans de nombreuses réactions dites d’oxydoréduction. Au cours de la réaction enzymatique, le cofacteur NAD+ (forme oxydée) fixe un ion H+ ainsi qu’un électron sur le noyau nicotinamide pour former le NADH (forme réduite). Cette réaction est totalement réversible selon les besoins.

Sources et apports en NADH

Quelques aliments contiennent de faibles quantités de NADH. Malheureusement, une fois ingéré, celui-ci est très rapidement détruit par le milieu acide de l’estomac. De plus, la plupart des cuissons détruisent le NADH alimentaire.

À RETENIR

Le NADH contenu dans les aliments est détruit par la cuisson et par l’acidité gastrique. En l’absence de supplémentation spécifique, notre statut en NADH dépend donc exclusivement de la biosynthèse endogène au sein de nos cellules et des apports en précurseurs.

La biosynthèse endogène étant la principale source pour l’organisme, il est possible de renforcer ses taux de NADH via un apport en vitamine B3. Dans cette optique, il peut donc être particulièrement judicieux de consommer des aliments riches en cette vitamine, tels que les abats, la volaille ou le poisson. La levure et les céréales sont également d’excellentes sources de vitamine B3.

Bien évidemment, se tourner vers une supplémentation, en NADH ou en vitamine B3, est aussi une excellente façon de renforcer son capital en NADH.

NADH et nutraceutique

Le NADH est un ingrédient nutraceutique innovant qui a fait l’objet de très nombreuses études scientifiques ces dernières décennies. Le NADH proposé en supplémentation par Nutrixeal est un ingrédient innovant et hautement qualitatif, obtenu par un processus de biofermentation, suivi d’une biocatalyse (catalyse enzymatique).

Malgré la très grande quantité de publications scientifiques consacrées au NADH, il n’existe pour l’heure aucune allégation de santé autorisée pour cet actif.

Le NADH est très fragile en conditions acide : l’utilisation de gélules gastro-résistantes (à libération retardée) est indispensable !

Le NADH est un composé très fragile en conditions acides. Consommé par voie orale sans protection particulière, il est très rapidement converti et dégradé par l’acidité du milieu gastrique, dès qu’il atteint l’estomac. Sans optimisation galénique particulière, la prise orale de NADH est donc relativement inefficace : les différentes études ne constatent aucun effet sur les concentrations en NADH dans l’organisme.

Des optimisations galéniques, comme l’utilisation de gélules à libération retardée (comme celles utilisées par Nutrixeal), peuvent toutefois protéger le NADH des conditions acides de l’estomac, et lui permettre d’atteindre intact le milieu intestinal. Au niveau de l’intestin grêle (environnement beaucoup plus basique), le NADH est très facilement et rapidement assimilé. Il franchit alors la barrière intestinale sans difficulté pour être disséminé dans l’organisme, préférentiellement au niveau du cerveau.

Références

[1] Rex, A. Pharmacokinetic Aspects of Reduced Nicotinamide Adenin Dinucleotide (NADH) in Rats. Front Biosci 2008, Volume (13), 3735.

[2] Rex, A.; Hentschke, M.-P.; Fink, H. Bioavailability of Reduced Nicotinamide-Adenin-Dinucleotide (NADH) in the Central Nervous System of the Anaesthetized Rat Measured by Laser-Induced Fluorescence Spectroscopy: BIOAVAILABILITY OF NADH IN RAT BRAIN. Pharmacology & Toxicology 2002, 90 (4), 220–225.

[3] Ying, W. NAD+ and NADH in Cellular Functions and Cell Death. Front Biosci 2006, 11 (1), 3129.

[4] Lautrup, S.; Sinclair, D. A.; Mattson, M. P.; Fang, E. F. NAD+ in Brain Aging and Neurodegenerative Disorders. Cell Metabolism 2019, 30 (4), 630–655.

[5] Zhao, Y.; Zhang, J.; Zheng, Y.; Zhang, Y.; Zhang, X. J.; Wang, H.; Du, Y.; Guan, J.; Wang, X.; Fu, J. NAD+ Improves Cognitive Function and Reduces Neuroinflammation by Ameliorating Mitochondrial Damage and Decreasing ROS Production in Chronic Cerebral Hypoperfusion Models through Sirt1/PGC-1α Pathway. J Neuroinflammation 2021, 18 (1), 207.

[6] Rex, A. Pharmacokinetic Aspects of Reduced Nicotinamide Adenin Dinucleotide (NADH) in Rats. Front Biosci 2008, Volume (13), 3735.

[7] Birkmayer, G. D.; Kay, G. G.; Viirre, E. Stabilisiertes NADH (ENADAR) Verbessert Die Durch Jetlag Reduzierte Hirnleistung. Wien Med Wochenschr 2002, 152 (17–18), 450–454.

[8] Birkmayer, J. G. D. NADH and NADPH Therapeutic Agents for Nasal, Sublingual, Rectal and Dermal Administration. Patent US5750512A. 1998.

[9] Birkmayer, J.; Nadlinger, K.; Hallstrom, S.; Westerthaler, W. Method of Prolonging the Life-Span of Living Cells Using NADH, NADPH and ADP-Ribose. Patent US20040126751A1. 2003.

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