Site icon Nutrixeal Info

Pyrroquinoléine-quinone [PQQ]

index nutraceutique nutrixeal info

La pyrroquinoléine-quinone (PQQ) fait aujourd’hui l’objet d’une attention toute particulière dans le monde de la recherche scientifique et de la nutraceutique, notamment pour son rôle potentiel dans la neutralisation des radicaux libres au niveau des mitochondries et son rôle fonctionnel potentiel (au côté d’autres composés actifs comme l’ubiquinol ou l’acide R-alpha-lipoïque) au sein de la chaîne respiratoire cellulaire.

PQQ Pyrroquinoléine-quinone index nutraceutique Nutrixeal Info

Caractéristiques de la pyrroquinoléine-quinone (PQQ)

La pyrroquinoléine-quinone (PQQ), également appelée méthoxanine, a été découverte pour la première fois en 1964, puis isolée et décrite en 1979.

Structure et propriétés physico-chimiques

La pyrroquinoléine-quinone (PQQ) est un composé aromatique tricyclique de la famille des ortho-quinones.

Sa formule brute est C14H6N2O8 et sa masse molaire est de 330,2 g/mol.

La PQQ est une molécule hydrosoluble et très stable à la chaleur (température de fusion aux alentours des 200°C).

Structure moléculaire de la PQQ.

À NOTER

Il est possible de rencontrer différentes dénominations de la molécule. En effet, si « pyrroloquinoléine-quinone » semble être la dénomination chimique la plus correcte, il est possible de rencontrer le terme « pyrroquinoléine-quinone » (dénomination légale de l’ingrédient dans l’Union Européenne). Par ailleurs, dans sa version anglaise, la molécule est nommée pyrroloquinoline-quinone.

La pyrroloquinoléine-quinone forme un couple d’oxydoréduction avec son équivalent réduit, la pyrroloquinoléine-quinol (PQQH2).

Réaction d’oxydoréduction de la pyrroquinoléine-quinone.

Biosynthèse et sources de PQQ

Différentes études ont permis de mettre en évidence la présence de PQQ dans les tissus des mammifères, y compris chez l’Homme. Une étude de 1999 a également mis en évidence la présence de PQQ dans le lait maternel[1]. Cependant, la pyrroquinoléine-quinone n’est a priori pas synthétisée de manière endogène par notre organisme. Nos apports en pyrroquinoléine-quinone seraient donc entièrement d’origine alimentaire.

De fait, la PQQ est assez omniprésente dans le monde vivant. On en trouve particulièrement dans les fruits et les légumes comme les poivrons verts, le persil et le kiwi, ou encore les graines de soja fermentées (natto), le thé ou le poivre vert et poivre noir. Toutefois, les teneurs décelées dans ces aliments sont très modestes, de l’ordre de 1 à 60 nanogrammes par gramme.

La PQQ est présente, en petite quantité, dans les fruits et les légumes notamment.

Pour rappel, un nanogramme équivaut à un millionième de mg… Et il faut donc consommer presque 17 kg de natto (soja fermenté) pour absorber environ 1 milligramme de pyrroquinoléine-quinone !

Le natto est l’aliment qui contient naturellement les taux les plus significatifs de PQQ.

Fonctions biologiques de la PQQ

Des études sur les rats ont montré qu’une carence en pyrroloquinoléine-quinone pourrait induire divers dysfonctionnements physiologiques[2]. La PQQ tiendrait ainsi un rôle majeur dans le métabolisme des mammifères. Les avancées des recherches scientifiques sur le sujet n’ont toutefois pas encore permis d’élucider tous les mécanismes d’action de la pyrroloquinoléine-quinone.

Isolée initialement dans des cultures bactériennes, cette molécule joue chez ces organismes procaryotes un rôle de cofacteur enzymatique pour différentes oxydoréductases, catalysant l’oxydation de sucres ou alcools (comme la méthanol déshydrogénase ou l’alcool déshydrogénase).

LEXIQUE

Les enzymes fonctionnant avec des groupements prosthétiques (coenzymes) contenant des quinones sont appelées quinoprotéines.

Chez les eucaryotes, l’existence d’enzymes similaires (dépendant de la PQQ pour leur fonctionnement) est suggérée par des études structurales ou d’homologie de séquence.

Une nouvelle enzyme (pyranose déshydrogénase) se liant fortement à la PQQ et semblant présenter une activité dépendante de celle-ci, aurait été identifiée chez un champignon, Coprinopsis cinerea[3][4]. Le motif de liaison de la PQQ à cette protéine est différent de ceux connus jusqu’à présent, ce qui semble suggérer une diversité de motifs pouvant lier la PQQ et ainsi potentiellement un nombre important d’enzymes encore inconnues dont l’activité serait liée à la pyrroloquinoléine-quinone.

Une étude de 2016[5] a également permis de révéler une interaction entre la lactate déshydrogénase (LDH) et la PQQ. En effet, la LDH (liée à la PQQ) oxyderait le NADH, générant du NAD(+), et catalysant ainsi de manière significative la conversion du lactate en pyruvate.

À NOTER

Certaines publications scientifiques ont proposé de considérer la PQQ comme une nouvelle vitamine chez les mammifères. Cette allégation a cependant par la suite été remise en question, faute d’éléments suffisants à l’heure actuelle, pour étayer l’existence d’enzymes dépendant de la PQQ chez les mammifères.

PQQ et nutraceutique

Statut de Novel Food

Malgré l’intérêt potentiel d’un enrichissement des apports alimentaires en PQQ, cet ingrédient nutraceutique innovant a longtemps été absent des compléments alimentaires, car trop difficile à extraire ou à obtenir par biofermentation, synthèse ou hémisynthèse.

Toutefois, cette situation est en train d’évoluer, car la société Mitsubishi a déposé et obtenu une évaluation favorable de l’EFSA pour l’intégration d’une dose maximale de 20 mg/jour de sel disodique de pyrroquinoléine-quinone (sous la marque déposée BioPQQ™ / MGCPQQ® en Europe) dans les compléments alimentaires.

Cette autorisation (très difficile à obtenir en Europe) a été accordée à la société japonaise au prix de longues études cliniques afin de démontrer l’innocuité de cet ingrédient prometteur, mais nouveau (du fait de son processus de fabrication innovant).

Détail important : la société Mitsubishi est pour l’instant la seule à détenir cet agrément « Novel Food », ce qui n’est pas le cas de toutes les copies chinoises qui circulent également sur le marché nutraceutique, et dont le coût de revient est évidemment 4 à 10 fois inférieur à celui du produit japonais de référence (qui a supporté les frais de recherche et développement et d’études cliniques) !

Nutrixeal n’utilise évidemment que l’ingrédient breveté de marque MGCPQQ® (BioPQQ™) dûment autorisé à la commercialisation dans les compléments alimentaires dans l’Union Européenne.

POUR EN SAVOIR PLUS :

Allégations santé

Axes santé et nutraceutiques

Malgré le nombre croissant de travaux scientifiques consacré à cet ingrédient et l’avis favorable de l’EFSA sur son utilisation dans les compléments alimentaires, aucune demande d’allégation santé n’a encore été déposée pour la PQQ.

Depuis sa découverte, la PQQ fait l’objet d’une abondante littérature scientifique.

Actifs nutraceutiques synergiques de la PQQ

Souvent comparée à la coenzyme Q10, la PQQ présente plutôt une action complémentaire à celle-ci.

Gamme Nutrixeal : les compléments nutraceutiques.

En savoir plus sur les produits Nutrixeal associés :

Références

[1] Mitchell AE, Jones AD, Mercer RS, Rucker RB. Characterization of pyrroloquinoline quinone amino acid derivatives by electrospray ionization mass spectrometry and detection in human milk. Anal Biochem. 1999 May 1;269(2):317-25. doi: 10.1006/abio.1999.4039. PMID: 10222004.

[2] Killgore J, Smidt C, Duich L, Romero-Chapman N, Tinker D, Reiser K, Melko M, Hyde D, Rucker RB. Nutritional importance of pyrroloquinoline quinone. Science. 1989 Aug 25;245(4920):850-2. doi: 10.1126/science.2549636. PMID: 2549636.

[3] Matsumura H, Umezawa K, Takeda K, Sugimoto N, Ishida T, Samejima M, Ohno H, Yoshida M, Igarashi K, Nakamura N. Discovery of a eukaryotic pyrroloquinoline quinone-dependent oxidoreductase belonging to a new auxiliary activity family in the database of carbohydrate-active enzymes. PLoS One. 2014 Aug 14;9(8):e104851. doi: 10.1371/journal.pone.0104851. PMID: 25121592; PMCID: PMC4133262.

[4] Takeda K, Matsumura H, Ishida T, Samejima M, Ohno H, Yoshida M, Igarashi K, Nakamura N. Characterization of a novel PQQ-dependent quinohemoprotein pyranose dehydrogenase from Coprinopsis cinerea classified into auxiliary activities family 12 in carbohydrate-active enzymes. PLoS One. 2015 Feb 13;10(2):e0115722. doi: 10.1371/journal.pone.0115722. PMID: 25679509; PMCID: PMC4332668.

[5] Akagawa M, Minematsu K, Shibata T, Kondo T, Ishii T, Uchida K. Identification of lactate dehydrogenase as a mammalian pyrroloquinoline quinone (PQQ)-binding protein. Sci Rep. 2016 May 27;6:26723. doi: 10.1038/srep26723. PMID: 27230956; PMCID: PMC4882622.

Partagez cet article
Quitter la version mobile