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Lactoferrine

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Apparue avec les mammifères, la lactoferrine est une protéine présente majoritairement dans le lait mais également dans les sécrétions corporelles (salive, larmes, mucus…).

La lactoferrine possède de nombreux effets biologiques, dont une grande partie serait liée à sa très forte affinité pour le fer[1,2].

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La lactoferrine, une protéine fixant le fer

La lactoferrine est une protéine appartenant à la famille des transferrines. Cependant, contrairement à la transferrine sérique impliquée dans le transport du fer dans l’organisme, la lactoferrine ne joue pas de rôle direct dans l’homéostasie du fer.

UN PEU D’HISTOIRE SUR LA LACTOFERRINE

La lactoferrine fut découverte pour la première fois dans le lait de vache en 1939. A l’époque, l’absence d’une pureté optimale de la protéine constituait un obstacle à sa caractérisation. Il fallut donc attendre le début des années 60 pour que des études détaillées soient publiées. Les scientifiques identifièrent ainsi pour la première fois la protéine dans le lait maternel humain. La présence de deux atomes de fer au sein de sa structure, son origine ainsi que sa structure chimiquement similaire à celle de la transferrine sérique, lui valurent le nom de « lactotransferrine ». Bien que la présence de la protéine ne soit pas limitée au lait, son nom évolua en lactoferrine à la suite de l’étude de ses réelles fonctions biologiques.

Cette protéine est formée d’une longue chaîne polypeptidique (environ 700 acides aminés) formant deux lobes[3]. Chaque lobe contient :

  • Un site de liaison au fer : la lactoferrine peut ainsi lier deux molécules de fer sous la forme de fer ferrique (Fe3+) pour former un complexe lactoferrine-fer.
  • Un site de glycosylation : la stabilité de la lactoferrine serait étroitement associée à son degré élevé de glycosylation (liaisons avec des glucides).

La lactoferrine existe donc sous deux formes :

  • l’hololactoferrine saturée en fer,
  • l’apolactoferrine, dénuée de fer.

Ces deux protéines divergent par leur conformation spatiale : la présence de fer entraîne en effet la fermeture totale des deux lobes. L’hololactoferrine a de ce fait ses deux lobes fermés alors que l’apolactoferrine possède un lobe ouvert et un lobe fermé.

LE SAVIEZ-VOUS ?

Lactoferrine versus Transferrine sérique : deux protéines très proches mais aux fonctions biologiques bien distinctes[4]

Bien que la lactoferrine et la transferrine aient des séquences très similaires (de l’ordre de 60%) avec des conformations spatiales très proches et des sites identiques de fixation au fer, elles n’assurent pas les mêmes rôles biologiques. La stabilité de la liaison protéine-fer est en effet supérieure dans le cas de la lactoferrine. Cette caractéristique confère à la lactoferrine une affinité pour le fer 300 fois plus élevée que la transferrine. La lactoferrine a donc un rôle important pour la chélation du fer à la transferrine, tandis que le rôle de transporteur du fer est propre à la transferrine. Seule la transferrine intervient donc directement dans l’homéostasie du fer.

En raison de sa structure particulière et de sa capacité à lier le fer, la lactoferrine possède une multitude de propriétés à la fois nutritionnelles, fonctionnelles et biologiques[5,6]. Les mécanismes attribués à son action dans l’organisme sont si nombreux que depuis les années 70 des milliers d’études scientifiques ont concentré leurs efforts autour de la lactoferrine. Cette protéine fascine toujours autant les chercheurs, qui lui consacrent des centaines d’études chaque année dans l’espoir de percer tous ses secrets.

Les nombreuses propriétés biologiques attribuées à la lactoferrine sont en grande partie liées à sa capacité à capter le fer. En liant le fer, la lactoferrine le rend par exemple potentiellement indisponible pour les microorganismes très friands des milieux riches en fer, ou encore pour la formation de radicaux libres à l’origine d’un stress oxydant catalysé par le fer.

La lactoferrine, un composant du lait

La lactoferrine est notamment sécrétée par les glandes mammaires des mammifères. Elle est ainsi présente dans leur lait, mais à des concentrations très variables selon l’espèce et l’âge.

L’espèce humaine présente ainsi la plus haute concentration en lactoferrine (1 à 2 mg / mL de lait maternel). Cette concentration évolue cependant au cours de la lactation : le colostrum (premier lait) étant le plus concentré dans le but de renforcer l’immunité des nourrissons dès les premiers jours de vie.

Pour en savoir plus sur la composition nutritionnelle du lait maternel, consultez l’article Nutrixeal Info :

Dans le lait de vache, la concentration en lactoferrine évolue également au cours du cycle de la lactation. Initialement très élevée dans le colostrum (0,8-5 mg/mL selon l’espèce), elle diminue dans le lait mature (0,02-03 mg/mL). L’espèce, l’âge, le type d’alimentation ainsi que la fréquence de la collecte du lait sont autant de facteurs qui influencent la teneur en lactoferrine dans le lait de vache[7].

Au-delà de sa présence dans le lait, la lactoferrine est aussi présente dans la majorité des sécrétions corporelles chez l’homme, comme la salive, les larmes, le liquide séminal et les mucosités. La lactoferrine n’est donc pas une protéine propre à la femme et au lait maternel : en dehors de l’allaitement, l’homme et la femme peuvent ainsi bénéficier des propriétés de la lactoferrine.

Lactoferrine et nutraceutique

Allégations santé autorisées

Malgré l’abondante littérature scientifique sur la lactoferrine et ses bénéfices santé reconnus, aucune allégation santé n’a encore été autorisée par la Commission Européenne (EFSA) en ce qui concerne cet ingrédient.

À NOTER

Lactoferrine et statut Novel Food

En Europe, dans les compléments alimentaires, l’utilisation de la lactoferrine avant le 15 mai 1997 est largement documentée : elle n’est donc pas considérée comme une nouveauté et n’obéit pas à la règlementation Novel Food.

La lactoferrine issue du lait de vache, également appelée lactoferrine bovine, est cependant considérée comme un ingrédient Novel Food dans la catégorie des denrées alimentaires. Depuis 2012, cette protéine est effectivement autorisée dans plusieurs catégories d’aliments dont les préparations pour nourrisson, les bonbons, les boissons à base de lait fermenté, les glaces, les gâteaux… Pour bénéficier de ce statut, cet ingrédient à fait l’objet d’études scientifiques poussées démontrant sa sécurité d’emploi dans ce cadre d’utilisation.

Pour en savoir plus sur les particularités des ingrédients Novel Food, consultez l’article Nutrixeal Info : « Qu’est-ce qu’un Novel Food ? »

La lactoferrine dans les compléments alimentaires

Pour bénéficier des vertus santé attribués à la lactoferrine, le recours à des compléments alimentaires s’avère être une alternative très intéressante à la consommation de dizaines de litres de lait. 

Chez Nutrixeal, nous proposons ainsi de la lactoferrine 100% pure et hautement dosée, chaque gélule apportant 400 mg de lactoferrine.

BON À SAVOIR

La lactoferrine fixe le fer sous sa forme ferrique (Fe3+) ce qui lui confère une couleur rose en solution. L’intensité de la couleur augmente progressivement avec le niveau de saturation en fer de la protéine : plus la protéine sera saturée en fer, plus elle sera rose.

La très forte affinité de la lactoferrine pour le fer lui confère ainsi rapidement cette couleur typique. Dès lors qu’elle est en contact avec le bol alimentaire ou les milieux biologiques, elle capte un peu de fer et se colore.

Même si la lactoferrine proposée par le laboratoire Nutrixeal est majoritairement sous la forme non liée au fer, une très faible teneur de la forme liée au fer suffit à donner une légère couleur rosée à la poudre. Il n’est donc pas surprenant de constater de légères variations de couleur de la lactoferrine selon les lots.

Références

[1] Levay, P. F.; Viljoen, M. LACTOFERRIN: A GENERAL REVIEW. 17.

[2] Giansanti, F.; Panella, G.; Leboffe, L.; Antonini, G. Lactoferrin from Milk: Nutraceutical and Pharmacological Properties. Pharmaceuticals 2016, 9 (4), 61

[3] González-Chávez, S. A.; Arévalo-Gallegos, S.; Rascón-Cruz, Q. Lactoferrin: Structure, Function and Applications. Int. J. Antimicrob. Agents 2009, 33 (4), 301.e1-301.e8.

[4] Baker, E. N.; Baker, H. M.; Kidd, R. D. Lactoferrin and Transferrin: Functional Variations on a Common Structural Framework. Biochem. Cell Biol. 2002, 80 (1), 27–34.

[5] Ochoa, T. J.; Cleary, T. G. Effect of Lactoferrin on Enteric Pathogens. Biochimie 2009, 91 (1), 30–34. https://doi.org/10.1016/j.biochi.2008.04.006.

[6] Shoji, H.; Oguchi, S.; Shinohara, K.; Shimizu, T.; Yamashiro, Y. Effects of Iron-Unsaturated Human Lactoferrin on Hydrogen Peroxide-Induced Oxidative Damage in Intestinal Epithelial Cells. Pediatr. Res. 2007, 61 (1), 89–92.

[7] Cheng, J. B.; Wang, J. Q.; Bu, D. P.; Liu, G. L.; Zhang, C. G.; Wei, H. Y.; Zhou, L. Y.; Wang, J. Z. Factors Affecting the Lactoferrin Concentration in Bovine Milk. J. Dairy Sci. 2008, 91 (3), 970–976.

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